فیزیولوژی آنزیم ها

آنزیم ها مهمترین گروه از پروتئین ها هستند که انجام واکنش های بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آن ها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

آنزیم ها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود ۱۰۷ برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنش هایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیم ها صورت می‌گیرد.

کاتالیزورها در واکنش ها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیم ها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیم ها مولکول های پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاه های فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیم ها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود

تلگرام

تاریخچه

کشف آنزیم ها در واقع به پژوهش های وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال ۱۸۳۳ موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.

سیر تحولی و رشد

بیشتر تاریخ بیوشیمی ، تاریخ تحقیق آنزیمی است. کاتالیز بیولوژیکی برای اولین بار در اواخر قرن ۱۸ طی مطالعات انجام شده بر روی هضم گوشت توسط ترشحات معده انجام شد. بعد بوسیله تبدیل نشاسته به قندهای ساده توسط بزاق ادامه یافت. « لویی پاستور » گفت که تخمیر قند به الکل توسط مخمر بوسیله خمیر مایه کاتالیز می‌شود.

بعد از پاستور ،  ادوارد بوخنر  ثابت کرد که تخمیر توسط مولکول هایی تسریع می‌گردد که بعد از جدا شدن از سلول ها ، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. فردریک کوهن این مولکول ها را "آنزیم" نامید.

جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم « اوره آز » در سال ۱۹۲۶ توسط  جیمز سامند  منجر به رفع موانع در مطالعات اولیه آنزیم شناسی گردید.

ساختار آنزیم ها

آنزیم ها ماهیتی پروتئینی دارند و ساختار بعضی ساده یعنی از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده‌اند و بعضی الیگومر هستند. ساختار بعضی از آنزیم ها منحصرا از واحدهای اسید آمینه تشکیل یافته اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به نام گروه پروستتیک معروف است و این گروه می‌تواند یک فلز یا یک کو آنزیم باشد و با آنزیم اتصال محکمی را برقرار می‌کنند. بخش پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آپوآنزیم نام دارد و مجموع آنزیم فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآنزیم نام دارد.

طبقه بندی آنزیم ها

آنزیم ها را از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم می‌کنند.

Enzyme-Structure

اکسید و ردوکتازها :واکنش های اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کند (دهیدروژناز).

ترانسفرازها : انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آمین ، فسفات و غیره را از مولکولی به مولکول دیگر به عهده دارند و مانند آمینو ترانسفرازها که در انتقال گروه آمین فعال هستند.

هیدرولازها : واکنش های آبکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی می‌شوند.

لیازها : موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول می‌شوند. مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.

ایزومرازها : واکنش های تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از L- آلانین ترکیب ایزومریD- آلانین را می‌سازد.

لیگازها : آنزیم هایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند کووالانسی بین آن ها می‌شوند. مانند استیل کوآنزیم A سنتتاز که موجب سنتز استیل کوآنزیم A می‌گردد.

طرز کار آنزیم ها

از ویژگی های مهم آنزیم ها این است که پس از انجام هر واکنش و در پایان آن سالم و دست نخورده باقی می‌مانند و می‌توانند واکنش بعدی را کاتالیز کنند. در یک واکنش ساده ابتدا آنزیم (E) با ماده اولیه یا سوبسترا (S) ترکیب می‌شود و کمپلکس آنزیم – سوبسترا می‌دهد در مرحله بعدی با انجام واکنش ، فراورده یا محصول (P) ایجاد می‌شود و آنزیم رها می‌گردد.

P+E←→ES←→S+E

enzyme5هر آنزیم بر سوبسترای ویژه خود اثر کرده و فرآورده ویژه‌ای را تولید می‌کند. به این منظور هر آنزیم ساختار سه بعدی ویژه خود را دارا است که آن را برای انجام فعالیت کاتالیزی مناسب می‌سازد و بخشی از آنزیم که با سوبسترا بند و بست می‌یابد، جایگاه فعال نام دارد و در مورد اتصال آنزیم به سوبسترا الگوهایی ارائه شده‌اند که مدل کوشلند که الگوی القایی نام دارد و حالت دست در دستکش را دارد، نشان می‌دهد. بطوری که محل اتصال حالت انعطاف پذیری دارد.

عوامل بازدارنده

بعضی از ترکیبات می‌توانند با آنزیم – سوبسترا ترکیب و فعالیت سوبسترا ایجاد فرآورده اختصاصی سوبسترای آن را تحت تاثیر قرار دهند و در صورتیکه این ترکیبات موجب تشکیل نشدن فراورده شوند، به نام بازدارنده‌های آنزیمی نامیده می‌شوند که به سه نوع زیر موجودند.

  • بازدارنده‌های رقابتی
  • بازدارنده‌های نارقابتی
  • بازدارنده‌های بی‌رقابتی

پروآنزیم یا زیموژن

برخی از آنزیم ها ، ابتدا به صورت پروآنزیم یا زیموژن یا آنزیم غیر فعال در سلول ساخته می‌شوند و برای شرکت در واکنش و پدیدار شدن خاصیت کاتالیزوری آن ها ، باید بوسیله ماده دیگر به صورت فعال درآیند.

عمل متقابل آنزیم و سوبسترا

اگر چه می‌توان آنزیم و سوبسترا را همانند قفل و کلید تصور کرد، اما این بدان معنی نیست که جایگاه فعال آنزیم ساختمانی سفت و غیر قابل انعطاف است. در بعضی از آنزیم ها ، جایگاه فعال فقط بعد از اینکه ماده زمینه به آن متصل شد، دقیقا مکمل سوبسترا می‌شود. این پدیده تناسب القایی نام دارد.

عمل اختصاصی آنزیم ها

برخلاف کاتالیزورهای غیر آلی ، فعالیت آنزیم اختصاصی است، یعنی هر آنزیم می‌تواند بر سوبسترای مشخص اثر کند. در عین حال درجات مختلفی از تخصص وجود دارد. علت اختصاصی بودن آنزیم ها را باید در ساختار فضایی آن جستجو کرد. بعضی از آنزیم ها می‌توانند نه تنها بر روی یک سوبسترای معین اثر کنند، بلکه قادرند بر روی تمام موادی که دارای یک عامل شیمیایی هستند، موثر باشند. در این صورت کلیدی را که مثال زدیم می‌توان به شاه کلیدی تشبیه کرد که قادر است تمام قفل درهای یک راهرو را باز کند.

نامگذاری آنزیم ها

در گذشته اسامی آنزیم ها بر پایه تخصص آن ها یا توان عملشان بر روی یک ماده خاص انتخاب می‌شد. آنزیم هایی که پلی پپتیدها را به قطعات کوچکتری از زنجیرههای پپتیدی یا به اسیدهای آمینه تجزیه می‌کنند، بطور کلی پروتئینازها ، نامیده می‌شوند و … .

در حال حاضر نامگذاری جدید آنزیم ها بطور رسمی بر بنای پیشنهادات کنفرانس های بین‌المللی بیوشیمی صورت می‌گیرد. در تقسیم‌بندی جدید آنزیم ها را بر حسب واکنش های شیمیایی که رهبری می‌کنند، به ۶ گروه تقسم بندی می‌کنند: اکسیدو ردوکتازها ، ترانسفرازها ، هیدرولازها ، لیازها ، ایزومرآزها و لیگازها.

چشم انداز بحث

مطالعه آنزیم ها دارای اهمیت عملی بی‌اندازه است. بسیاری از بیماری ها بخصوص ناهنجاری های ژنتیکی ارثی ممکن است به علت عبور یا عدم وجود یک یا چند آنزیم باشد. در مورد حالات دیگر بیماری علت ممکن است افزایش فعالیت یک آنزیم باشد. اندازه‌گیری فعالیت آنزیم ها در پلاسما ، گویچه‌های قرمز خون یا نمونه‌های بافتی در تشخیص بعضی از بیماریها دارای اهمیت است. بسیاری از داروها اثر خود را از طریق انجام واکنش با آنزیم ها اعمال می‌کنند. آنزیم ها ابزار عملی مهمی در پزشکی ، صنعت شیمی ، پردازش مواد غذایی و کشاورزی هستند.

منبع:
daneshnameh.roshd.ir

به اشتراک بگذارید :
اینستاگرام

مطالب مشابه

۲ نظر

  1. حبیب می‌گه:

    سلام میشه دپولاریزاسیون و ریپلاریزاسیون رو یکم توضیح بده در حد ساده و واضح.تشکر

    • رامیار نجفی می‌گه:

      سلام
      به زبان ساده اگر تعریف کنم هنگامی که پیام های عصبی ویژه انقباض عضلات به پایانه های عصبی عضلانی می رسند و تحریک به داخل سلول عضلانی می رسد با پخش کلسیم در تار عضلانی سلول عضلانی که شامل تارهای اکتین و میوزین هستند شارژ شده و آمده انقباض شده و منقبض می شوند پس از پایان تحریک کلسیم به منبع ذخیره اش پمپ شده و انقباض متوقف شده و به اصطلاح ریپلاریزاسیون اتفاق می افتد. دیپلاریزاسیون به منزله شارژ شدن و ریپلاریزاسیون به منزله دیشارژ شدن است.

شما چه نظری دارید؟ برای ما بنویسید.

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *