رشته های اکتین و میوزین

اکتین و میوزین

اگر به تارچه‌های عضلانی یک فرد از طریق میکروسکوپ الکترونی نگاه شود، دو نوع رشته‌های کوچک پروتئینی که مسئول حرکت عضله هستند، قابل تشخیص خواهند بود. رشته‌های اکتین و میوزین رشته‌های نازک‌تر عمدتا «از اکتین و رشته‌های ضخیم‌تر عمدتا» از میوزین تشکیل شده اند. مخطط بودن تارهای عضلانی بر اثر وضعیت قرار گیری این رشته‌ها است. نوار روشن I نشان دهنده‌ی ناحیه‌ای از سارکومر است که فقط رشته‌های نازک اکتین در آن قرار گرفته است. نوار تیره‌ی A نشان دهنده‌ی ناحیه‌ای است که شامل رشته‌های ضخیم میوزین و رشته‌های نازک اکتین است.

منطقه‌ی H در مرکز نوار A است و فقط شامل رشته‌های ضخیم است. نبودن رشته‌ی اکتین در این ناحیه باعث روشن‌تر بودن منطقه‌ی H نسبت به سایر نواحی نوار A است. در مرکز منطقه‌ی H خط M قرار گرفته است. این خط شامل پروتئین‌هایی است که محل تماس رشته‌های ضخیم هستند و به استحکام ساختار سارکومر کمک می‌کنند. صفحات Z در دو طرف هر سارکومر نیز ساختار پروتئینی دارد. این پروتئین‌ها همراه با دو پروتئین دیگر، یعنی تیتین و نبولین، نقاطی را برای تماس و استحکام رشته‌های نازک فراهم می‌کنند.

رشته‌های ضخیم

در حدود دو سوم تمام پروتئین‌های عضله‌ی اسکلتی، میوزین است که پروتئین اصلی رشته‌ی ضخیم است. هر رشته میوزین به طور عمده از حدود ۲۰۰ مولکول میوزین تشکیل شده است. هر مولکول میوزین از دو رشته‌ی پروتئینی تشکیل شده است که به یک دیگر پیچیده شده‌اند.

انتهای هر رشته به درون یک سر کروی وارد شده است که به آن سر میوزین می‌گویند. هر رشته‌ی ضخیم شامل چندین سر است که از رشته‌های ضخیم به صورت پل‌های ارتباطی، جدا شده‌اند که در هنگام انقباض عضله به نقاط ویژه‌ای روی رشته‌های اکتین متصل می‌شوند. یک توالی از رشته‌های ظریف، شامل تیتین نیز وجود دارد که رشته‌های میوزین را در محور طولی خود نگهداری می‌کند. رشته‌های تیتین از صفحه‌ی Z تا M خط کشیده شده اند.

رشته‌های نازک

اگر چه هر یک از رشته‌های نازک، به طور ساده به عنوان رشته‌ی اکتین شناخته می‌شود، اما به واقع از سه مولکول پروتئینی مختلف به نام‌های اکتین، تروپومیوزین و تروپونین تشکیل شده است. یک سر رشته‌های نازک به خط Z متصل است و سر دیگر آن به طرف مرکز سارکومر در فضای بین رشته‌های ضخیم کشده شده است. نبولین یک پروتئین متصل به اکتین و در امتداد آن است و به نظر می‌رسد یک نقش تنظیمی در تعامل بین اکتین و میوزین ایفا می‌کند. هر رشته‌ی نازک حاوی نقاط فعالی است که سرهای میوزین می‌توانند به آن‌ها متصل شوند.

استخوان‌بندی رشته‌ی نازک از اکتین شکل گرفته است. مولکول‌های مجزای اکتین کروی هستند (اکتین G) و به یکدیگر متصل می‌شوند و رشته‌های اکتین را به وجود می‌آورند. هر دو رشته مانند دو رشته‌ی مروارید که به یکدیگر پیچیده شده باشند، به یکدیگر می‌پیچند. تروپومیوزین پروتئین لوله‌ای شکلی است که به دور رشته‌های اکتین می‌پیچد. تروپونین پروتئین پیچیده‌تری است که با فاصله‌های منظم به رشته‌های اکتین و تروپومیوزین متصل است. تروپومیوزین و تروپونین به شکل پیچیده‌ای همراه با یون کلسیم کار می‌کنند تا استراحت یا شروع حرکت تارچه‌ی عضلانی را حفظ نمایند.

منبع: فیزیولوژِی ورزش و فعالیت بدنی، جک اچ، ویلمور، دیوید ال، کاستر دابلیو، لاری کنی ( فیزیولوژی ۵ استاد)